角逐性抑制怎么样减少酶活性？

角逐性抑制是通过一种特定的方法减少酶活性的过程。在这样的情况下，抑制剂分子与底物分子争夺相同的酶活性位点。因为抑制剂和底物都试图结合到同一个地方上，所以当抑制剂成功地占据了这个地方时，底物就没办法与酶结合，从而阻止了催化反应的发生。

这种抑制用途可以通过增加底物浓度来克服，由于更多的底物分子可以角逐过抑制剂，重新获得与酶活性位点的结合机会。从动力学的角度来看，角逐性抑制不会改变酶的最大反应速率（Vmax），但会提升达到一半最大反应速率时所需的底物浓度（Km值）。这意味着，在存在角逐性抑制剂的状况下，需要更高浓度的底物来保持相同的反应速度。

简单来讲，角逐性抑制是通过物理地阻止底物与酶结合的方法减少酶活性，而这种效应可以通过增加底物的量来逆转。