蛋白质变性是指在某些物理和化学原因用途下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而致使其理化性质的改变和生物活性的丧失。蛋白质变性具备以下特征:
从理化性质改变方面来看,第一是溶解度减少。天然蛋白质在水溶液中一般具备好的溶解性,这是由于其分子表面分布着很多亲水基团,可以与水分子形成水化膜。但变性后,蛋白质分子的空间结构被破坏,疏水基团暴露在外,致使蛋白质分子之间的相互用途增强,容易聚集沉淀,从而使溶解度显著降低。第二,黏度增加。变性后的蛋白质分子形状发生改变,由原来相对规则的结构变得松散无序,分子间的摩擦力增大,致使溶液的黏度升高。再者,结晶能力丧失。天然蛋白质具备肯定的结晶能力,而变性后其分子结构的有序性被破坏,没办法再形成规则的晶体结构。
从生物活性丧失角度而言,这是蛋白质变性的一个要紧特点。蛋白质的生物活性与其特定的空间结构密切有关,譬如酶蛋白具备催化活性,抗体蛋白可以辨别并结合抗原等。当蛋白质变性时,其活性中心的结构被破坏,致使酶失去催化能力,抗体没办法与抗原正常结合,激素不可以发挥调节用途等,从而使蛋白质原有些生物功能丧失。
除此之外,变性后的蛋白质容易被蛋白酶水解。天然蛋白质的结构紧密,蛋白酶很难接近其内部的肽键。而变性后,蛋白质分子的空间结构变得松散,肽键暴露,致使蛋白酶更容易与之结合并进行水解,这有益于生物体对蛋白质的消化吸收。
综上所述,蛋白质变性会引起理化性质的改变、生物活性的丧失与更易被蛋白酶水解等一系列特征,这类特征在生物体内外的多种过程中都具备要紧意义。
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