抗体的基本结构是如何？

抗体是机体免疫系统受抗原刺激后，B淋巴细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。其基本结构是由两条相同的重链和两条相同的轻链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。

重链分子量较大，依据重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。轻链分子量较小，可分为κ链和λ链两型。一个天然的抗体分子两条轻链的型别一直相同的。

抗体分子的每条肽链都可分为可变区和恒定区。可变区坐落于肽链的N端，轻链和重链可变区别别称为VL和VH。VH和VL中各有3个地区的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区或互补决定区，分别用HVR1 | 3或CDR1 | 3表示。VH和VL的3个CDR一同组成抗体的抗原结合部位，决定着抗体的特异性，负责辨别及结合抗原。

恒定区坐落于肽链的C端，轻链和重链恒定区别别称为CL和CH。不同型别Ig的CL长度基本一样，但CH的长度不一，如IgG、IgA和IgD的重链有CH1、CH2和CH3三个结构域，而IgM和IgE的重链多一个CH4结构域。恒定区具备不少关键的生物学功能，如激活补体、结合细胞表面的Fc受体等。

除此之外，在重链CH1与CH2之间还有一个铰链区，此区富含脯氨酸，易伸展弯曲，能改变两个Y形臂之间的距离，有益于两臂同时结合两个不一样的抗原表位。总之，抗体的这种基本结构赋予了它特异性辨别抗原与介导多种免疫效应的功能。