酶的催化活性会遭到多种原因的影响，下面为你详细介绍：
温度对酶的催化活性影响显著。在肯定范围内，伴随温度升高，酶促反应速率加快。这是由于温度升高能增加底物分子和酶分子的热运动，使它们更频繁地碰撞，从而提升反应速率。然而，当温度过高时，酶的空间结构会被破坏，致使酶变性失活，反应速率急剧降低。每种酶都有其最适温度，在最适温度下，酶的催化活性最高。比如，人体内的大部分酶最适温度接近37℃。
pH值也是影响酶催化活性的要紧原因。酶分子中的很多极性基团在不一样的pH条件下会发生解离，从而影响酶的活性中心的构象与底物和酶的结合。不一样的酶有各自的最适pH值，在最适pH时酶的活性最高。偏离最适pH，酶的活性会减少，极端的pH值甚至会使酶变性。譬如，胃蛋白酶的最适pH约为1.5 | 2.0，而胰蛋白酶的最适pH约为8.0。
底物浓度对酶催化活性也有影响。在酶量肯定的状况下，当底物浓度较低时，伴随底物浓度的增加，酶促反应速率会随之增加，两者呈正比关系。这是由于此时酶的活性中心没被底物完全占据，增加底物浓度能使更多的底物与酶结合，从而加快反应。但当底物浓度达到一定量后，酶的活性中心已被底物饱和，再增加底物浓度，反应速率不再增加，此时反应速率达到最大。
抑制剂能减少酶的催化活性。抑制剂分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。可逆抑制剂与酶非共价结合，通过与底物角逐酶的活性中心或与酶 | 底物复合物结合等方法抑制酶的活性，这种抑制用途可以通过透析等办法解除。不可逆抑制剂则与酶共价结合，使酶永久失活。
激活剂能提升酶的催化活性。激活剂可以是金属离子，如镁离子、锌离子等，它们可以参与酶的活性中心的组成，或帮助底物与酶的结合。一些小分子有机物也可以作为激活剂，增强酶的活性。
除此之外，酶的浓度也会干扰催化活性。在底物浓度足够高的状况下，酶促反应速率与酶浓度成正比
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