酶活性抑制有什么种类？

酶活性抑制主要分为不可逆性抑制和可逆性抑制两大类，以下为你详细介绍：

不可逆性抑制：这种抑制剂一般以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，且这种结合不可以用透析、超滤等办法予以去除。比如有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，致使乙酰胆碱不可以被水解而蓄积，引起一系列中毒的表现。又如重金属离子（如汞、铅等）及砷化合物可与酶分子的巯基结合，使酶失活，像路易士气就是一种含砷的化合物，它能抑制体内巯基酶的活性而展示毒性。

可逆性抑制：抑制剂与酶以非共价键结合，使酶活性减少或丧失，这种结合是可逆的，可以用透析、超滤等办法将抑制剂除去，从而恢复酶的活性。它又可分为角逐性抑制、非角逐性抑制和反角逐性抑制三类型型。

角逐性抑制：抑制剂与底物结构相似，能与底物角逐酶的活性中心，从而妨碍酶与底物结合形成中间产物。抑制剂浓度越高，则抑制用途越强，但增加底物浓度可使抑制用途减弱甚至消除。比如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制用途就是典型的角逐性抑制。

非角逐性抑制：抑制剂与酶活性中心外的调节位点结合，不影响底物与酶的结合，酶和底物的结合也不影响抑制剂与酶的结合，但所形成的酶 | 底物 | 抑制剂复合物不可以进一步释放出产物，从而使酶活性遭到抑制。这种抑制用途的强弱只取决于抑制剂的浓度，增加底物浓度不可以解除抑制用途。

反角逐性抑制：抑制剂仅与酶 | 底物复合物结合，使中间产物的量降低，从而致使酶促反应速率减少。这种抑制用途伴随底物浓度的增加而增强。